學習以下材料，回答問題（1）～（4）：
信號肽的發(fā)現(xiàn)
20世紀50年代的研究表明，分泌蛋白是由膜結(jié)合型核糖體（結(jié)合在膜結(jié)構(gòu)上的核糖體）合成的，并且蛋白質(zhì)在合成的過程中發(fā)生了穿膜轉(zhuǎn)移。然而，當時無法解釋為什么合成分泌蛋白的核糖體是膜結(jié)合型核糖體，而合成某些細胞質(zhì)基質(zhì)中蛋白質(zhì)的核糖體不與膜結(jié)合。
骨髓瘤細胞能大量分泌抗體，因此常被用作研究分泌蛋白的模型。通過實驗發(fā)現(xiàn)，利用游離核糖體進行體外合成時，合成的IgG輕鏈（抗體的一條分子量較小的多肽鏈）要比成熟的IgG多20個氨基酸。而利用骨髓瘤細胞中的膜結(jié)合型核糖體進行體外合成時，合成的IgG輕鏈與細胞分泌的輕鏈大小相同。
進一步研究發(fā)現(xiàn)，在膜結(jié)合型核糖體合成IgG的過程中，加入蛋白酶不能使IgG輕鏈水解。一般來說，蛋白酶只能作用于游離的蛋白質(zhì)。科學家據(jù)此推測了IgG等分泌蛋白的合成過程。新合成多肽的氨基端有一段特殊的序列——信號肽，信號肽可以被細胞質(zhì)基質(zhì)中的SRP識別并結(jié)合。與信號肽結(jié)合的SRP可以識別、結(jié)合內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜上的SRP受體，并介導核糖體附著于內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜上。在信號肽的引導下，合成中的肽鏈通過由核糖體和內(nèi)質(zhì)網(wǎng)上某種蛋白共同形成的通道，穿膜進入內(nèi)質(zhì)網(wǎng)網(wǎng)腔，繼續(xù)進行后續(xù)蛋白合成和加工。在這一過程中，信號肽可被切割去除。
信號肽被視為蛋白質(zhì)分選的初始信號，在后續(xù)的研究過程中，科學家又發(fā)現(xiàn)了各種不同的蛋白質(zhì)分選轉(zhuǎn)運信號，為蛋白質(zhì)在細胞中的定向轉(zhuǎn)運研究奠定了基礎(chǔ)。1999年，提出信號肽假說的科學家被授予了諾貝爾生理學或醫(yī)學獎。
（1）分泌蛋白合成過程中，氨基酸通過

脫水縮合

脫水縮合

反應構(gòu)成多肽鏈，反應中形成的連接兩個氨基酸分子的化學鍵叫做

肽鍵

肽鍵

。
（2）將SRP、SRP受體、信號肽填在圖中對應位置的方框中。

（3）根據(jù)文中信息推測，信號肽被蛋白酶切割去除最可能發(fā)生在

C

C

。
A.核糖體
B.細胞質(zhì)基質(zhì)
C.內(nèi)質(zhì)網(wǎng)
（4）請嘗試從信號肽的角度解釋，為什么合成某些細胞質(zhì)基質(zhì)中蛋白質(zhì)的核糖體不與膜結(jié)合。