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誘導契合模型是為說明酶具有專一性而建立的假說，該模型的內(nèi)容是：酶通過其活性中心與特定底物結合，該位點具有柔性，能夠在結合底物后發(fā)生形變，令催化反應順利地進行。
為了說明在“誘導契合”的過程中反應進行的機理，研究者構建了鐵絲模型。假設鐵絲元是一種底物，能夠發(fā)生分解反應，這一過程中可以通過加熱或受到外力發(fā)生形，進而完成分解，這一過程的能量變化分析如圖1所示，在加熱或外力的作用下，鐵絲彎折的“中間過渡狀態(tài)”達到一定的高能量值，就會發(fā)生斷裂。
鐵絲的斷裂也可以在“鐵絲酶”的作用下，無需加熱和外力就能發(fā)生反應，為解釋這種現(xiàn)象，科學家有了爭論，①有人認為酶契合了初始狀態(tài)的鐵絲，穩(wěn)定了其結構（如圖2），使其能量水平降低：②有人則認為酶應該與中間過渡狀態(tài)的鐵絲契合，穩(wěn)定了其結構（如圖3），使其能量水平降低。
1986年，Pollack利用單克隆抗體制備的原理，對酶催化的真正機制進行了巧妙的驗證，打破了爭論。他在研究羧酸酯酶（能將羧酸酯分解）時，利用羧酸酯分解反應中間過渡態(tài)類似物為抗原，制備單抗，發(fā)現(xiàn)該單抗能夠催化羧酸酯分解，并將其命名為抗體酶。
酶專一性的研究還在酶的抑制劑方面取得了重要進展，抑制劑的發(fā)現(xiàn)能夠幫助人們控制酶促反應速率。為了描述酶促反應的過程，科學家提出了兩個酶參數(shù)：Vmax（在酶量一定的條件下，底物足量時，酶促反應所能達到的最大速率）和Km（達到最大速率一半時對應的底物濃度），抑制劑可能影響酶促反應的這兩種參數(shù)。
（1）誘導契合模型的本質(zhì)，是蛋白質(zhì)分子的 空間空間結構能夠動態(tài)變化。
（2）參考圖1，畫出圖2、圖3反應歷程中底物S、中間態(tài)S+、產(chǎn)物（P）的能量變化曲。從曲線結果可知，觀點 ②②（填“①”或“②”）是正確的。
（3）據(jù)資料判斷，底物濃度越高，反應速率越接近 VmaxVmax；酶與底物親和能力越強，越容易發(fā)生反應，Km值越 小小（填“大”“小”）?！案偁幮砸种苿蹦軌蚝偷孜锕餐偁幫粋€酶分子的活性中心。在含有競爭性抑制劑的條件下，Vmax值 不變不變（填“上升”、“不變”、“下降”），Km值 上升上升（填“上升”、“不變”、“下降”）。
（4）Pollack的實驗中，“抗體酶”能夠起到催化作用的原因是 能夠與反應的中間過渡態(tài)結合，降低反應活化能能夠與反應的中間過渡態(tài)結合，降低反應活化能。
【考點】探究影響酶活性的條件；酶促反應的原理．
【答案】空間；②；Vmax；??；不變；上升；能夠與反應的中間過渡態(tài)結合，降低反應活化能
【解答】
【點評】
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發(fā)布：2024/4/20 14:35:0組卷：16引用：1難度：0.7
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（2）為研究板栗殼黃酮的作用及機制，在酶量一定且環(huán)境適宜的條件下，科研人員檢測了加入板栗殼黃酮對胰脂肪酶酶促反應速率的影響，結果如圖1。
①圖1曲線中的酶促反應速率，可通過測量（指標）來體現(xiàn)。
②據(jù)圖1分析，板栗殼黃酮對胰脂肪酶活性具有作用。
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（4）為研究不同pH條件下板栗殼黃酮對胰脂肪酶活性的影響，科研人員進行了相關實驗，結果如圖3所示
①本實驗的自變量有。
②由圖3可知，板栗殼黃酮對胰脂肪酶作用效率最高的pH值約為。加入板栗殼黃酮，胰脂肪酶的最適pH變。
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